Proteinas propiedades fisicas y quimicas
Propiedades químicas de las proteínas pdf
Las estructuras altamente organizadas de las proteínas son verdaderas obras maestras de la arquitectura química. Pero las estructuras altamente organizadas tienden a tener cierta delicadeza, y esto es cierto en el caso de las proteínas. Desnaturalización es el término utilizado para cualquier cambio en la estructura tridimensional de una proteína que la hace incapaz de realizar la función que tiene asignada. Una proteína desnaturalizada no puede realizar su función. (A veces, la desnaturalización se equipara a la precipitación o coagulación de una proteína; nuestra definición es un poco más amplia). Una gran variedad de reactivos y condiciones, como el calor, los compuestos orgánicos, los cambios de pH y los iones de metales pesados pueden provocar la desnaturalización de las proteínas (Figura \(\PageIndex{1}\})).
Cualquiera que haya frito un huevo ha observado la desnaturalización. La clara del huevo se vuelve opaca a medida que la albúmina se desnaturaliza y coagula. Nadie ha invertido aún ese proceso. Sin embargo, dadas las circunstancias adecuadas y el tiempo suficiente, una proteína que se ha desplegado en condiciones suficientemente suaves puede volver a plegarse y puede volver a mostrar actividad biológica (Figura \(\PageIndex{8}\})). Estas pruebas sugieren que, al menos para estas proteínas, la estructura primaria determina la estructura secundaria y terciaria. Una secuencia dada de aminoácidos parece adoptar su particular disposición tridimensional de forma natural si se dan las condiciones adecuadas.
Propiedades de las proteínas ppt
Los aminoácidos son los componentes básicos de los péptidos y las proteínas y, aunque todos tienen en común un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral, los distintos grupos funcionales que componen la cadena lateral confieren a cada aminoácido propiedades físicas distintas que influyen en la formación y la función de las proteínas. Conocer estas propiedades físicas, como la carga, la solubilidad y el pKa, ayuda a diseñar secuencias peptídicas optimizadas para obtener un alto rendimiento y pureza de síntesis. Para simplificar el manejo de las secuencias peptídicas, cada aminoácido tiene un código de una sola letra. La siguiente tabla incluye los códigos de una sola letra y las propiedades físicas de los 20 aminoácidos estándar.
Naturaleza química de las proteínas
Solubilidad Afectada por el equilibrio de aminoácidos hidrófobos e hidrófilos en su superficie Los aminoácidos cargados desempeñan el papel más importante para mantener la solubilidad de la proteína La solubilidad viene determinada por las fuerzas de repulsión entre las moléculas de proteína y una capa de agua de hidratación
Influencia del pH en la solubilidad de las proteínasLas proteínas son menos solubles en su punto isoeléctrico (sin carga neta) La proteína se vuelve cada vez más soluble a medida que el pH aumenta o disminuye alejándose del pI
Influencia de la sal en la solubilidad de las proteínasLos iones pequeños cargados positiva y negativamente en solución pueden agruparse alrededor de los grupos laterales cargados Estos iones pueden "apantallar" a los grupos laterales que interactúan entre sí Los grupos laterales cargados de las proteínas pueden acumular una nube de iones denominada atmósfera de contraiones La extensión de la atmósfera de contraiones depende de la fuerza iónica de los iones cargados en solución
Influencia de la concentración de sal en la solubilidad de las proteínasA bajas concentraciones de sal aumenta la solubilidad de las proteínas (salting-in): se tamizan las interacciones entre los grupos laterales en el pI, lo que impide la agregación. A altas concentraciones de sal, la solubilidad de las proteínas disminuye (salting-out): los iones salinos se unen a las moléculas de agua e interrumpen la capa hidrolítica de las proteínas.
Propiedades funcionales de las proteínas
ResumenLas proteínas son los bipolímeros más versátiles en cuanto a estructura, propiedades y función. Esta versatilidad es consecuencia de la diversidad química de sus monómeros aminoácidos y del infinito número de formas en que pueden variar la composición aminoacídica, la secuencia lineal y el plegamiento tridimensional. Los aminoácidos constituyentes incluyen formas hidrófobas e hidrófilas, reactivas e inertes. La naturaleza transplanar del enlace amido (peptídico) entre los aminoácidos limita la libertad de conformación de la cadena polipeptídica resultante. Las partes de la cadena suelen adoptar una de varias formas regulares, como las hélices, estabilizadas por enlaces de hidrógeno. La conformación global de la molécula se mantiene en gran medida gracias a fuerzas no covalentes como los enlaces de hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas. La conformación de la proteína viene determinada por la secuencia lineal de aminoácidos de la cadena, pero se interrumpe fácilmente por una serie de agentes no fisiológicos, con la consiguiente pérdida de función biológica. Este reordenamiento de las cadenas polipeptídicas, la desnaturalización, suele dar lugar a una alteración de las propiedades químicas y físicas características de la molécula. La observación de que la desnaturalización puede a veces invertirse conduce a nuevos conceptos sobre la estructura y las propiedades de las proteínas.