Cual es la formula quimica de la caseina
Peso molecular de la caseína
La caseína es una mezcla de muchas proteínas que se encuentran en la leche de los mamíferos. Se utiliza en gran medida en la industria alimentaria para fabricar queso, yogures y otros productos a partir de la leche y tiene un alto valor en el mercado.
Preparación: La caseína es una mezcla de macromoléculas complejas, por lo que no se puede preparar fácilmente por métodos químicos sintéticos. La caseína se extrae de la leche de vaca y su producción depende de la fase de lactación de las vacas.
Propiedades físicas: La caseína etilénica es un polvo de color amarillo a tostado y su punto de fusión es de 280 ºC y por encima de esta temperatura se descompone. Es ligeramente soluble en agua, por lo que podría formar una suspensión turbia en agua. Es higroscópica e incompatible con agentes oxidantes.
Propiedades químicas: La caseína no es tan soluble en agua debido a que su estructura tiene un alto contenido de aminoácidos apolares, así la caseína tiene alrededor de un 40% de residuos de prolina, leucina e isoleucina. El gran número de tipos de caseína se debe a la falta de enlaces disulfuro, lo que no permite la formación de una estructura terciaria definida. Las caseínas α y β son estructuras inmunoglobulínicas y, por ese motivo, la caseína se utiliza mucho en el estudio de trastornos hormonales, especialmente en pacientes insulinodependientes.
Estructura química de la caseína de la leche
La α-caseína de la leche bovina es un epítopo de unión a la inmunoglobulina E (IgE) perteneciente a la familia de las fosfoproteínas de la caseína. Se ha utilizado en estudios de niños con diabetes mellitus insulinodependiente (IDDM), debido a la fuerte reactividad cruzada de los anticuerpos α-caseína con la insulina. Los estudios de niños que presentan (IDDM) muestran niveles más altos de anticuerpos α-caseína que los hermanos de control, lo que puede servir como marcador de riesgo de IDDM.
La β-caseína de la leche bovina es un epítopo de unión a la inmunoglobulina E (IgE) perteneciente a la familia de las fosfoproteínas de caseína. Se ha estudiado como generador de péptidos responsables de actividades biológicas como opiáceos, inmunoestimulantes, antibacterianos e inhibidores de peptidasas.
La caseína es una forma de proteína de caseína concentrada (una de las dos proteínas principales de la leche) y se obtiene de la leche desnatada. Según el método de fabricación, la caseína se clasifica en caseína de cuajo o caseína ácida. En la producción de caseína de cuajo, la leche desnatada se trata con una enzima que hace que la caseína se coagule y se separe de otros componentes de la leche. La caseína ácida se produce cuando la leche desnatada se expone a un tratamiento ácido que hace que la proteína se precipite y se separe de otros componentes de la leche. Tanto el cuajo como la caseína ácida son productos muy proteicos, con concentraciones de proteínas de entre el 85 y el 90%. Tanto el cuajo como la caseína ácida contienen muy poca proteína de suero, por lo que no pueden clasificarse como MPC.
Fórmula química de la lactosa
La caseína (/ˈkeɪsiːn/ KAY-see-n, del latín caseus "queso") es una familia de fosfoproteínas relacionadas (αS1, aS2, β, κ) que se encuentran habitualmente en la leche de los mamíferos, y que constituyen aproximadamente el 80% de las proteínas de la leche de vaca y entre el 20% y el 60% de las proteínas de la leche humana[1]. [1] La leche de oveja y de búfala tienen un mayor contenido de caseína que otros tipos de leche, mientras que la leche humana tiene un contenido de caseína especialmente bajo[2].
La caseína tiene una gran variedad de usos, desde ser uno de los principales componentes del queso hasta utilizarse como aditivo alimentario[3]. La forma más común de caseína es el caseinato sódico[4]. En la leche, la caseína sufre una separación de fases para formar micelas de caseína coloidal, un tipo de condensado biomolecular secretado[5].
La caseína contiene un elevado número de aminoácidos de prolina que dificultan la formación de motivos estructurales secundarios comunes de las proteínas. Tampoco tiene puentes disulfuro. Como resultado, tiene relativamente poca estructura terciaria. Es relativamente hidrófoba, por lo que es poco soluble en agua. Se encuentra en la leche en forma de suspensión de partículas, denominadas micelas de caseína, que sólo presentan un parecido limitado con las micelas de tipo tensioactivo en el sentido de que las partes hidrófilas residen en la superficie y son esféricas. Sin embargo, a diferencia de las micelas de surfactantes, el interior de una micela de caseína está muy hidratado. Las caseínas de las micelas se mantienen unidas por iones de calcio e interacciones hidrofóbicas. Cualquiera de los diversos modelos moleculares podría explicar la conformación especial de la caseína en las micelas[7]. Uno de ellos propone que el núcleo micelar está formado por varias submicelas, cuya periferia consiste en microvellosidades de κ-caseína[8][9][10]. Otro modelo sugiere que el núcleo está formado por fibrillas entrelazadas de caseína[11]. Por último, el modelo más reciente[12] propone un doble enlace entre las caseínas para que se produzca la gelificación. Los tres modelos consideran las micelas como partículas coloidales formadas por agregados de caseína envueltos en moléculas solubles de κ-caseína.
Fórmula química del lactosuero
El comportamiento de cada una de las proteínas de la leche y su concentración sólo se conocerán cuando se fraccionen a partir de la leche. Este fraccionamiento puede realizarse por medios químicos o de otro tipo. Un esquema clásico para el fraccionamiento de las proteínas de la leche por método químico fue desarrollado por Rowland (1938) y modificado por Aschaffenburg y Drewry (1959).
En este método de fraccionamiento, la proteína total de la leche se fracciona inicialmente en nitrógeno proteico y nitrógeno no proteico utilizando la propiedad insoluble de los compuestos NPN en ácido tricloroacético (TCA). Los componentes caseínicos se precipitan mediante la utilización de la solubilidad de las proteínas no caseínicas en ácido acético al 10 %. Los componentes NPN se fraccionan utilizando la insolubilidad de los componentes con variación.
En el método modificado sugerido por Aschaffenburg y Drewry (1959) se utiliza la solubilidad de algunas fracciones de las proteínas en soluciones de sulfato de sodio donde la albúmina total junto con los compuestos NPN serán solubles. Mientras que en sulfato sódico saturado las albúminas se precipitan (Figura 7.2).